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Author:
Date:
2014-11-20
[Abstract] Pathological proteins in neurodegenerative diseases suffer a conformational change to a misfolded amyloid state. Such pathological event leads to the aggregation of these proteins that indefinitely propagates as an altered form of itself, and harbor prion-like properties (Wickner, 1994; Prusiner, 2012). In addition to diseases, prions can also have beneficial adaptive roles in lower eukaryotes (in fungi and yeast) (Eaglestone et al., 1999; True et al., 2004; Coustou et al., 1999). Besides separating polymers from their precursor soluble monomers, another particular difficulty of the study of amyloid proteins is to resolve the heterogeneity of the aggregates, since these usually exhibit a variable degree of polymorphism. Semi-denaturating detergent agarose gel ...
[摘要] 神经退行性疾病中的病理蛋白质遭受错误折叠的淀粉样蛋白状态的构象变化。这种病理性事件导致这些蛋白质的聚集，其作为其自身的改变形式无限地繁殖，并且具有朊病毒样特性（Wickner，1994; Prusiner，2012）。除了疾病，朊病毒还可以在低等真核生物（真菌和酵母）中具有有益的适应性作用（Eaglestone等人，1999; True等人，2004; Coustou等人，1999）。除了从其前体可溶性单体中分离聚合物之外，研究淀粉样蛋白的另一个特别困难是解决聚集体的异质性，因为这些通常表现出不同程度的多态性。半变性洗涤剂琼脂糖凝胶电泳（SDD-AGE）是一种利用朊病毒和朊病毒样聚合物的性质来高度抵抗SDS洗涤剂的溶解的技术，以及琼脂糖的大孔径，其允许分辨率的高分子量复合物。在该方法中，我们详细描述了该技术如何用于表征细菌和酵母中的异质聚集（Gasset-Rosa等人，2014; Molina-García和Giraldo，2014）应用于研究通过遗传操作变得易于聚集的蛋白质的聚集模式。
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