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Bacto tryptone

胰蛋白胨

Company: BD
Catalog#: 211705
Bio-protocol()
Company-protocol()
Other protocol()

Conjugation Protocol Optimised for Roseburia inulinivorans and Eubacterium rectale
Author:
Date:
2020-04-05
[Abstract]  Roseburia and Eubacterium species of the human gut microbiota play an important role in the maintaince of human health, partly by producing butyrate, the main energy source of our colonic epithelial cells. However, our knowledge of the biochemistry and physiology of these bacteria has been limited by a lack of genetic manipulation techniques. Conjugative transposons previously introduced into Roseburia species could not be easily modified, greatly limiting their applicability as genetic modification platforms. Modular plasmid shuttle vectors have previously been developed for Clostridium species, which share a taxonomic order with Roseburia and Eubacterium, raising the possibility that these vectors could be used in these organisms. ... [摘要]  [摘要 ] 人体肠道菌群中的玫瑰菌属和真细菌属在维持人类健康中起着重要作用,部分原因是产生丁酸盐,这是我们结肠上皮细胞的主要能源。但是,由于缺乏基因操作技术,我们对这些细菌的生物化学和生理学的认识受到限制。先前引入玫瑰花属物种的共轭转座子不容易被修饰,极大地限制了它们作为基因修饰平台的适用性。MOD ular质粒穿梭载体先前已经开发了用于梭菌物种,其与共享一个分类次序ř oseburia 和真杆菌,提高这些矢量可以在这些生物体中使用的可能性。在这里,我们描述了一种优化缀合协议使得能够自主复制的质粒的从转印大肠杆菌供体菌株为罗斯氏inulinivorans 和真杆菌rectale 。质粒的模块性质及其通过自主复制在受体细菌中得以维持的能力使其成为研究异源基因表达的理想之选,并成为其他遗传工具(包括反义RNA沉默或II 型移动子中断子基因破坏策略)的平台。

[背景 ] 玫瑰菌和真细菌属人类肠道菌群中含量最高的细菌(Zhernakova 等,2016),它们通过利用饮食和宿主衍生的多糖影响人类健康(Scott 等,2006和2011; Cockburn 等) 。,2015 ; 谢里登等人,2016 )并产生促进健康的代谢物丁酸作为发酵终产物(邓肯等人,2002和2006) 。另外,这些物种能够通过鞭毛调节宿主免疫(Neville ...

Self-organization Assay for Min Proteins of Escherichia coli in Micro-droplets Covered with Lipids
Author:
Date:
2020-03-20
[Abstract]  The Min system determines the cell division plane of bacteria. As a cue of spatiotemporal regulation, the Min system uses wave propagation of MinD protein (Min wave). Therefore, the reconstitution of the Min wave in cell-sized closed space will lead to the creation of artificial cells capable of cell division. The Min waves emerge via coupling between the reactions among MinD, MinE, and ATP and the differences in diffusion rate on the cell membrane and in the cytoplasm. Because Min waves appear only under the balanced condition of the reaction-diffusion coupling, special attentions are needed towards several technical points for the reconstitution of Min waves in artificial cells. This protocol describes a technical method for stably generating Min waves in artificial cells. [摘要]  [摘要 ] Min系统确定细菌的细胞分裂平面。作为时空调节的提示,Min系统使用MinD 蛋白的波传播(Min wave)。因此,Min波在细胞大小的封闭空间中的重构将导致能够分裂细胞的人造细胞的产生。闵波出现经由耦合之间反应小号中MinD的,的MinE ,和ATP 和所述differenc ES 在细胞膜上的扩散速度和在细胞质中。因为最小波仅在反应扩散耦合的平衡条件下出现, 特别关注,需要对几个技术要点为闽波在人造细胞重建。该协议描述了一种在人造细胞中稳定产生Min波的技术方法。

[背景 ] 敏系统,它决定了细胞分ER 对称细胞分裂,是在细菌细胞内的组织系统的最显着的例子之一(Rothfield 等人,2005;和罗利特马戈林,2013年)。敏系统使用图案形成在细胞内的时间依赖性蛋白梯度的公知的作为敏波(宽松等人,2008; Halatek和Frey,2012;邦尼等人,2013; Zieske 。等人,2016 ; Kohyama 。等人, 2019 )。Min波是由两种蛋白MinD 和MinE 的反应扩散耦合产生的。通过与ATP结合,MinD 形成二聚体并附着在膜上。的MinE 被招募到的ATP MinD的和诱导ATP酶的活性MinD的。通过MinE ,ATP- MinD 变为ADP- MinD ,并从膜上脱离。ADP- MinD的被转换回ATP- ...

Identifying Protein Interactions with Histone Peptides Using Bio-layer Interferometry
Author:
Date:
2018-09-20
[Abstract]  Histone post-translational modifications (PTMs) regulate numerous cellular processes, including gene transcription, cell division, and DNA damage repair. Most histone PTMs affect the recruitment or exclusion of reader proteins from chromatin. Here, we present a protocol to measure affinity and interaction kinetics between histone peptides and the recombinant protein using Bio-layer interferometry. [摘要]  组蛋白翻译后修饰(PTM)调节许多细胞过程,包括基因转录,细胞分裂和DNA损伤修复。 大多数组蛋白PTM影响从染色质中募集或排除读取蛋白。 在这里,我们提出了一个协议,使用生物层干涉测量法测量组蛋白肽和重组蛋白之间的亲和力和相互作用动力学。

【背景】真核染色质结构大致分为常染色质和异染色质(Cheung和Lau,2005),异染色质结构根据组蛋白翻译后修饰(PTM)的组合进一步细分。这些PTM不仅改变染色质构象,还在基因表达和蛋白质募集中建立直接调节作用(Felsenfeld和Groudine,2003; Allshire和Madhani,2017)。组蛋白PTM的无数组合 - 包括乙酰化,磷酸化,甲基化,泛素化,生物素化,SUMO化和脯氨酸异构化,统称为“组蛋白标记” - 可以被发现,特别是在从核小体核心突出的非结构化N末端尾部( Guetg和Santoro,2012)。这些PTM通过不同“读者”或效应蛋白的活动调节许多细胞过程,包括基因转录,细胞分裂和DNA损伤修复(Suganuma和Workman,2011)(Musselman et al。, 2012)。因此,已经做出很大努力来识别读者的组蛋白修饰。

使用常规方法(例如,表面等离子体共振[SPR]和SPR成像[SPRi]生物传感器)研究读取蛋白与其靶蛋白PTM之间的相互作用通常需要大量底物或复杂的多步实验方法并且由于各种方法特定的限制而变得复杂。这些问题排除了量化相互作用强度的简便性和准确性(Phizicky和Fields,1995; ...

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